3.5.1. Los anticuerpos o inmunoglobulinas.

El vídeo está inglés, y la traducción al español dice lo siguiente: "Los anticuerpos de la clase de inmunoglobulina G en forma de Y son glicoproteínas que circulan en el torrente sanguíneo. Se unen a las moléculas e inactivar extranjeros-los antígenos-y marcarlas para su destrucción. Cada molécula de IgG se compone de dos cadenas ligeras y dos pesadas cadenas. Las cadenas pesadas tienen hidratos de carbono unidos. Las regiones de los anticuerpos que se unen a antígenos se encuentran en las puntas de los dos brazos. Cada brazo del anticuerpo se compone de cuatro dominios. Dos se llaman los dominios variables, aportados por las cadenas pesadas y ligeras, y por lo tanto llamado VH y VL. Los dominios variables están unidos a dos dominios constantes, una vez cada uno de las cadenas pesadas y ligeras, y por ello se llama CH y CL. Dominios variables y constantes comparten una estructura similar, llamado el pliegue Ig. Cada dominio consiste en un par de láminas beta, uno con tres ejes y uno con cinco. Un solo puente disulfuro covalente tiene las dos hojas juntas, lo que se traduce en un dominio rígida y muy estable. Como su nombre indica, los dominios variables varían en secuencia de aminoácidos de la molécula de anticuerpo a otro, proporcionando así la gran diversidad en la estructura requerida por el sistema inmune. El sitio de unión al antígeno en los dominios variables se compone de bucles hipervariables que son especialmente susceptibles a variaciones en la secuencia. Variaciones en la secuencia de los bucles hipervariables son responsables de la especificidad de los anticuerpos a los antígenos en particular. Los antígenos se unen a la punta de cada brazo de anticuerpos, por lo general dos moléculas por anticuerpos. En el ejemplo mostrado aquí, el antígeno se une al anticuerpo a través de una gran superficie de contacto, proporcionando una asociación estrecha y muy específica. "